Studi Interaksi dan Dinamika 3CL Protease SARS-CoV-2 dengan Inhibitor Protease Menggunakan Metode Molecular Docking dan Dinamika Molekul
Total View This Week0
Total View This Week0
Institusion
Universitas Diponegoro
Author
Damayanti, Ayu Octa Damayanti
Subject
Sciences and Mathemathic
Datestamp
2025-02-26 07:56:59
Abstract :
Pengembangan obat dan vaksin untuk menanggulangi pandemi Coronavirus Disease 2019 (Covid19) terus berkembang meskipun pandemi tersebut sudah lebih dari satu tahun. Sifat virus yang mudah menyebar membuat obat antivirus untuk Covid19 sulit untuk dikembangkan. Hal ini meyebabkan studi tentang potensial obat pada tingkat molekuler sangat diperlukan. Berdasarkan target protein potensial dalam virus corona, 3-Chymotrypsin like protease (3CLpro) merupakan protein yang memiliki kemiripan sekuens asam amino hingga 96% antara SARS-CoV dengan SARS-CoV-2. Protein 3CLpro berperan dalam proses replikasi dengan memotong poliprotein virus untuk menghasilkan protein non-struktural. Penelitian ini bertujuan untuk menentukan prediksi interaksi yang terbaik antara 3CLpro SARS-CoV-2 dengan inhibitor protease berdasarkan nilai energi ikatan dan konstanta inhibisi menggunakan molecular docking dan menentukan pengaruh temperatur terhadap kestabilan konformasi kompleks protein-ligan hasil molecular docking dengan simulasi dinamika molekul. Metode yang digunakan adalah mekanika molekul yang dibagi menjadi dua tahap yaitu molecular docking dan dinamika molekul. Hasil molecular docking menunjukkan bahwa saquinavir menghasilkan interaksi yang terkuat berdasarkan nilai energi dan konstanta inhibisi (Ki) terendah. Sedangkan hasil simulasi dinamika molekul menunjukkan kestabilan konformasi kompleks protein-ligan yang rendah pada temperatur 38oC karena menghasilkan interaksi residu yang paling sedikit, total energi potensial paling tinggi, serta fleksibilitas residu asam amino paling banyak. Kompleks protein-ligan yang paling tidak stabil yaitu saquinavir berdasarkan nilai energi potensial, RMSD, dan radius girasi yang paling tinggi, serta binding free energy yang lemah. Kata Kunci: Protein 3CLpro, mekanika molekul, interaksi, Stabilitas protein-ligan
Pengembangan obat dan vaksin untuk menanggulangi pandemi Coronavirus Disease 2019 (Covid19) terus berkembang meskipun pandemi tersebut sudah lebih dari satu tahun. Sifat virus yang mudah menyebar membuat obat antivirus untuk Covid19 sulit untuk dikembangkan. Hal ini meyebabkan studi tentang potensial obat pada tingkat molekuler sangat diperlukan. Berdasarkan target protein potensial dalam virus corona, 3-Chymotrypsin like protease (3CLpro) merupakan protein yang memiliki kemiripan sekuens asam amino hingga 96% antara SARS-CoV dengan SARS-CoV-2. Protein 3CLpro berperan dalam proses replikasi dengan memotong poliprotein virus untuk menghasilkan protein non-struktural. Penelitian ini bertujuan untuk menentukan prediksi interaksi yang terbaik antara 3CLpro SARS-CoV-2 dengan inhibitor protease berdasarkan nilai energi ikatan dan konstanta inhibisi menggunakan molecular docking dan menentukan pengaruh temperatur terhadap kestabilan konformasi kompleks protein-ligan hasil molecular docking dengan simulasi dinamika molekul. Metode yang digunakan adalah mekanika molekul yang dibagi menjadi dua tahap yaitu molecular docking dan dinamika molekul. Hasil molecular docking menunjukkan bahwa saquinavir menghasilkan interaksi yang terkuat berdasarkan nilai energi dan konstanta inhibisi (Ki) terendah. Sedangkan hasil simulasi dinamika molekul menunjukkan kestabilan konformasi kompleks protein-ligan yang rendah pada temperatur 38oC karena menghasilkan interaksi residu yang paling sedikit, total energi potensial paling tinggi, serta fleksibilitas residu asam amino paling banyak. Kompleks protein-ligan yang paling tidak stabil yaitu saquinavir berdasarkan nilai energi potensial, RMSD, dan radius girasi yang paling tinggi, serta binding free energy yang lemah. Kata Kunci: Protein 3CLpro, mekanika molekul, interaksi, Stabilitas protein-ligan
Download
book
BibTex
Latex, Jabref
cloud_download
Original Resource
url resource Institution
