Simulasi dinamika molekul macrophage infectivity potentiator dengan ligan rapamycin
Total View This Week0
Total View This Week0
Institusion
Universitas Katolik Widya Mandala Surabaya
Author
Monica Frederica (STUDENT ID : 2443015286)
Elisabeth Catherina Widjajakusuma (LECTURER ID : ..)
Elisabeth Catherina Widjajakusuma (LECTURER ID : ..)
Subject
Pharmacy
Datestamp
2020-07-28 09:15:44
Abstract :
Legionnaires? disease adalah bentuk kronis dari pneumonia yang disebabkan oleh bakteri Legionella pneumophila. MIP (Macrophage Infectivity Potentiator) adalah protein yang dimiliki bakteri Legionella fungsinya membantu bakteri masuk ke dalam jaringan paru-paru. Ligan yang digunakan untuk penelitian ini adalah rapamycin. Topologi dan koordinat GROMACS dihasilkan dari AMBER18 untuk mensimulasi kompleks rapamycin selama 40 ns. Hasil penelitian konformasi 5 nilai RMSD semua atom protein 0,32 nm dan nilai RMSD atom tulang punggung 0,26 nm, konformasi 6 nilai RMSD semua atom protein 0,39 nm dan nilai RMSD atom tulang punggung 0,33 nm, konformasi 7 nilai RMSD semua atom protein 0,34 nm dan nilai RMSD atom tulang punggung 0,28 nm. Hasil nilai RMSF konformasi 5, konformasi 6 dan konformasi 7 menunjukan ikatan hidrofobik lebih dominan dibandingkan ikatan hidrogen. Adanya residu yang fleksibel menyebabkan gerakan flip pada ligan rapamycin.
Legionnaires? disease adalah bentuk kronis dari pneumonia yang disebabkan oleh bakteri Legionella pneumophila. MIP (Macrophage Infectivity Potentiator) adalah protein yang dimiliki bakteri Legionella fungsinya membantu bakteri masuk ke dalam jaringan paru-paru. Ligan yang digunakan untuk penelitian ini adalah rapamycin. Topologi dan koordinat GROMACS dihasilkan dari AMBER18 untuk mensimulasi kompleks rapamycin selama 40 ns. Hasil penelitian konformasi 5 nilai RMSD semua atom protein 0,32 nm dan nilai RMSD atom tulang punggung 0,26 nm, konformasi 6 nilai RMSD semua atom protein 0,39 nm dan nilai RMSD atom tulang punggung 0,33 nm, konformasi 7 nilai RMSD semua atom protein 0,34 nm dan nilai RMSD atom tulang punggung 0,28 nm. Hasil nilai RMSF konformasi 5, konformasi 6 dan konformasi 7 menunjukan ikatan hidrofobik lebih dominan dibandingkan ikatan hidrogen. Adanya residu yang fleksibel menyebabkan gerakan flip pada ligan rapamycin.
Download
book
BibTex
Latex, Jabref
cloud_download
Original Resource
url resource Institution
