Studi stabilitas siLNA-PROTEIN ARGONAUTE dengan simulasi dinamika molekul. [CD-ROM]
Total View This Week0
Total View This Week0
Institusion
Universitas Katolik Widya Mandala Surabaya
Author
Agustina, Deviani
Subject
Datestamp
2014-11-25 07:26:03
Abstract :
Terapi gen pada manusia mengalami perkembangan yang luar biasa. siRNA dan protein dilibatkan dalam penanganan berbagai penyakit dengan membungkam ekspresi gen tertentu. Dalam pengembangan kesuksesan terapeutik, siRNA dimodifikasi menjadi siLNA dengan mengikat cincin gula pentosa. Penelitian ini bertujuan untuk mempelajari sifat struktural dan dinamik interaksi kompleks protein Argonaute (Ago) dengan siLNA melalui perhitungan nilai RMSD, RMSF, dan ikatan hidrogen. Dalam penelitian ini, paket program GROMACS 4.0.3 dengan medan gaya ffAmber03 digunakan untuk mensimulasi kompleks siLNA-Argonaut. Molekul tersebut ditempatkan masing-masing dalam kotak dodekahedron. Kotak tersebut kemudian diisi dengan molekul air TIP3P. Simulasi dikerjakan pada temperatur 300 K. Interaksi elektrostatik dihitung dengan menggunakan metode particle mesh Ewald (PME). Hasil perhitungan RMSD selama waktu simulasi 20 ns memperlihatkan adanya konvergensi struktur protein Ago setelah 5 ns. Sedangkan ikatan hidrogen kompleks Ago-siLNA masih tetap menghubungkan kompleks tersebut selama simulasi. Tiga ikatan hidrogen terbentuk setelah simulasi 5 ns sejalan dengan RMSD yang menuju konvergensi menunjukkan adanya perubahan struktur pada protein Ago agar interaksi ikatan hidrogen kompleks AgosiLNA lebih banyak. Nilai RMSF menunjukkan bahwa residu 128GLN bertanggung jawab atas fleksibilitas protein Ago.
Terapi gen pada manusia mengalami perkembangan yang luar biasa. siRNA dan protein dilibatkan dalam penanganan berbagai penyakit dengan membungkam ekspresi gen tertentu. Dalam pengembangan kesuksesan terapeutik, siRNA dimodifikasi menjadi siLNA dengan mengikat cincin gula pentosa. Penelitian ini bertujuan untuk mempelajari sifat struktural dan dinamik interaksi kompleks protein Argonaute (Ago) dengan siLNA melalui perhitungan nilai RMSD, RMSF, dan ikatan hidrogen. Dalam penelitian ini, paket program GROMACS 4.0.3 dengan medan gaya ffAmber03 digunakan untuk mensimulasi kompleks siLNA-Argonaut. Molekul tersebut ditempatkan masing-masing dalam kotak dodekahedron. Kotak tersebut kemudian diisi dengan molekul air TIP3P. Simulasi dikerjakan pada temperatur 300 K. Interaksi elektrostatik dihitung dengan menggunakan metode particle mesh Ewald (PME). Hasil perhitungan RMSD selama waktu simulasi 20 ns memperlihatkan adanya konvergensi struktur protein Ago setelah 5 ns. Sedangkan ikatan hidrogen kompleks Ago-siLNA masih tetap menghubungkan kompleks tersebut selama simulasi. Tiga ikatan hidrogen terbentuk setelah simulasi 5 ns sejalan dengan RMSD yang menuju konvergensi menunjukkan adanya perubahan struktur pada protein Ago agar interaksi ikatan hidrogen kompleks AgosiLNA lebih banyak. Nilai RMSF menunjukkan bahwa residu 128GLN bertanggung jawab atas fleksibilitas protein Ago.
Download
book
BibTex
Latex, Jabref
cloud_download
Original Resource
url resource Institution
